Białko — formy, dawkowanie i wybór
Rola fizjologiczna białka
Białko jest podstawowym składnikiem strukturalnym i funkcjonalnym wszystkich tkanek organizmu. Składa się z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Spośród 20 aminokwasów budujących białka ludzkie 9 ma charakter egzogenny (niezbędny): izoleucyna, leucyna, walina, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina, tryptofan i histydyna. Muszą być one dostarczane z pożywieniem, ponieważ organizm nie jest w stanie ich samodzielnie syntetyzować. Pozostałe aminokwasy są syntetyzowane endogennie ze związków pośrednich metabolizmu.
Masa mięśniowa
Aminokwasy egzogenne, w szczególności leucyna, aktywują kompleks mTORC1 (ang. mechanistic Target of Rapamycin Complex 1) w komórkach mięśniowych i inicjują syntezę białek mięśniowych (ang. muscle protein synthesis, MPS). Dochodzi tym samym do budowy i odbudowy włókien mięśniowych w odpowiedzi na bodźce mechaniczne. Białko przyczynia się do wzrostu masy mięśniowej — oświadczenie zdrowotne zatwierdzone przez Europejski Urząd ds. Bezpieczeństwa Żywności (EFSA) zgodnie z Rozp. (WE) nr 1924/2006.
Białko przyczynia się do utrzymania masy mięśniowej — EFSA, Rozp. (WE) nr 1924/2006. Oświadczenie odnosi się zarówno do zachowania istniejącej masy mięśniowej w warunkach aktywności fizycznej, jak i przy jej ograniczeniu.
Stan kości
Białko stanowi około 35% masy organicznej tkanki kostnej (głównie kolagen typu I). Dostępność aminokwasów wpływa na syntezę macierzy białkowej kości oraz moduluje aktywność osteoblastów i osteoklastów. Białko przyczynia się do utrzymania prawidłowego stanu kości — EFSA, Rozp. (WE) nr 1924/2006.
Mechanizm działania
Po spożyciu białko ulega hydrolizie w żołądku i jelicie cienkim do aminokwasów i krótkich peptydów, które wchłaniane są do krążenia wrotnego. Leucyna pełni rolę sygnałową — wzrost jej stężenia w osoczu aktywuje kinazę mTORC1 w komórkach mięśniowych. Następuje fosforylacja białek p70S6K i 4E-BP1, co inicjuje translację mRNA białek strukturalnych mięśni. Wypadkowa procesów syntezy (MPS) i rozpadu białek mięśniowych (ang. muscle protein breakdown, MPB) decyduje o bilansie azotowym tkanki mięśniowej. Bilans dodatni — warunek przyrostu masy mięśniowej — wymaga zarówno odpowiedniej podaży aminokwasów egzogennych, jak i bodźca mechanicznego lub hormonalnego. Przy niedoborze energetycznym organizm może wykorzystywać aminokwasy do glukoneogenezy, zmniejszając dostępność substratów dla MPS.
Dawkowanie
Wartości referencyjne wg EFSA (2012):
| Grupa | Zalecane spożycie (PRI) |
|---|---|
| Dorośli ≥18 r.ż. (kobiety i mężczyźni) | 0,83 g białka/kg m.c./d |
| Kobiety w ciąży (I trymestr) | 0,83 g/kg/d + 1 g/d |
| Kobiety w ciąży (II trymestr) | 0,83 g/kg/d + 9 g/d |
| Kobiety w ciąży (III trymestr) | 0,83 g/kg/d + 28 g/d |
| Kobiety karmiące | 0,83 g/kg/d + 19 g/d |
Dla osób starszych (≥65 r.ż.) dostępne dane sugerują wyższe zapotrzebowanie (szacowane na 1,0–1,2 g/kg/d), jednak EFSA nie ustaliła odrębnej wartości PRI dla tej grupy.
Zapotrzebowanie u osób aktywnych fizycznie. Pozycja ISSN (Jäger i wsp., 2017) rekomenduje spożycie w zakresie 1,4–2,0 g białka/kg m.c./d dla osób regularnie trenujących siłowo. W większości badań wartości powyżej ~2,2 g/kg/d nie przynoszą wyraźnych dodatkowych korzyści dla przyrostu masy mięśniowej przy ustrukturyzowanym treningu. Dla sportowców wytrzymałościowych zakres bywa niższy (ok. 1,2–1,6 g/kg/d).
Górna tolerowana dawka suplementacyjna (UL). EFSA nie ustaliła twardego UL dla białka. Oznacza to brak wystarczających danych do wyznaczenia bezpiecznego górnego limitu — nie jest to potwierdzenie bezpieczeństwa dowolnych dawek. Spożycie powyżej 3 g/kg/d wymaga indywidualnej oceny klinicznej, szczególnie u osób z chorobami nerek lub wątroby.
Pojedyncza porcja suplementu. W badaniach klinicznych najczęściej stosowane porcje wynoszą 20–40 g białka. Wyższe ilości w jednej porcji u zdrowych dorosłych zwykle nie budzą obaw o bezpieczeństwo, jednak nadwyżka aminokwasów ulega raczej utlenieniu niż włączeniu do MPS.
Timing. Dostępne dane wskazują na pewną korzyść ze spożycia białka w oknie okołotreningowym (1–2 h przed/po treningu). Jednak różnice między równomierną dystrybucją białka w ciągu doby a strategią okołotreningową są niewielkie u osób osiągających docelową dzienną podaż. ISSN traktuje timing jako czynnik drugorzędny względem łącznej dobowej ilości białka.
(Dawkowanie ma charakter orientacyjny. Indywidualną dawkę suplementacji powinien ustalić lekarz lub farmaceuta.)
Formy białka — różnice biodostępności
Dostępne komercyjnie formy białka różnią się źródłem, składem aminokwasowym i profilem wchłaniania.
Koncentrat białka serwatkowego (WPC, ang. Whey Protein Concentrate) zawiera 70–80% białka w suchej masie. Obecna jest laktoza (kilka gramów na porcję) oraz tłuszcz mleczny. Jest to forma najtańsza i najszerzej dostępna. Profil aminokwasowy jest pełnowartościowy z wysoką zawartością leucyny (~10–11% białka).
Izolat białka serwatkowego (WPI, ang. Whey Protein Isolate) zawiera ≥85–90% białka. Zawartość laktozy jest śladowa (<1 g na porcję), co czyni tę formę odpowiednią dla osób z nietolerancją laktozy. Wchłanianie jest szybkie — szczyt aminoacydami we krwi następuje ok. 60–90 min po spożyciu.
Hydrolizat białka serwatkowego (WPH, ang. Whey Protein Hydrolysate) to białko poddane enzymatycznej lub kwasowej hydrolizie do krótkich peptydów i aminokwasów. Wchłanianie jest najszybsze spośród form serwatkowych. Stosowany w żywieniu klinicznym i przez sportowców wymagających szybkiej dostępności aminokwasów. Cena jest istotnie wyższa niż WPC i WPI.
Kazeina stanowi ok. 80% białka mleka krowiego. Ulega koagulacji w środowisku kwaśnym żołądka, co skutkuje powolnym i stopniowym uwalnianiem aminokwasów przez 5–7 godzin. Wykazuje wyższy potencjał antykataboliczny w porównaniu z białkiem serwatkowym — stosowana wieczorem może ograniczać nocny rozpad białek mięśniowych.
Białka roślinne. Białko sojowe należy do nielicznych powszechnie dostępnych pełnowartościowych białek roślinnych — zawiera wszystkie niezbędne aminokwasy w proporcjach zbliżonych do zapotrzebowania człowieka. Izolat białka sojowego stymuluje syntezę białek mięśniowych, choć ostra odpowiedź MPS jest zwykle nieco niższa niż dla izolatu serwatkowego (mniejsza zawartość leucyny); długoterminowe efekty na przyrost masy mięśniowej przy treningu oporowym bywają porównywalne. Białko grochu i białko ryżowe mają niepełny profil aminokwasowy — stosuje się je łącznie (groch: niedobór metioniny, ryż: niedobór lizyny), uzyskując profil komplementarny. Całkowita biodostępność białek roślinnych bywa nieco niższa niż białek zwierzęcych, m.in. ze względu na obecność błonnika i czynników antyodżywczych (fitynianów, inhibitorów proteaz).
Interakcje
Białko ma ograniczoną liczbę udokumentowanych klinicznie interakcji z lekami.
| Substancja A | Substancja B | Ocena | Mechanizm | Zalecenie | Źródło |
|---|---|---|---|---|---|
| Białko (LNAA: leucyna, izoleucyna, walina, tyrozyna, fenyloalanina) | Lewodopa | ⚠️ warn | Duże neutralne aminokwasy (LNAA) konkurują z lewodopą o wspólny transporter LAT1 na poziomie bariery krew–mózg oraz o transporter jelitowy. Wzrost stężenia LNAA we krwi po posiłku białkowym skutkuje zmniejszonym wnikaniem lewodopy do OUN i nasileniem fluktuacji ruchowych u pacjentów z chorobą Parkinsona. | Osoby leczone lewodopą powinny przyjmować lek z dala od posiłków białkowych (co najmniej 30–60 min przed lub po posiłku). Alternatywnie stosuje się model „białko wieczorem" — niskobiałkowe posiłki w ciągu dnia, białko skoncentrowane w kolacji. Zmiana diety wymaga uzgodnienia z neurologiem. | Pincus JH i wsp. Arch Neurol. 1987;44(10):1006–9. PMID: 3632370 |
| Dieta wysokobiałkowa (>1,3 g/kg/d) | Pacjenci z PChN (GFR <60 ml/min/1,73 m²) | ⚠️ warn | Metabolizm białka generuje mocznik i inne produkty azotowe wydalane przez nerki. Przy zaburzonej filtracji kłębuszkowej nadmiar podaży białka nasila obciążenie azotowe i może przyspieszać progresję uszkodzenia nerek. | Suplementacja białka u osób z przewlekłą chorobą nerek wymaga indywidualnej oceny nefrologicznej. Standardowych dawek rekomendowanych dla sportowców nie należy stosować bez konsultacji. | Wytyczne KDIGO 2024 (Clinical Practice Guideline for the Evaluation and Management of CKD) |
Literatura
- Morton RW i wsp. A systematic review, meta-analysis and meta-regression of the effect of protein supplementation on resistance training-induced gains in muscle mass and strength in healthy adults. Br J Sports Med. 2018;52(6):376–384. PMID: 28698222. DOI: 10.1136/bjsports-2017-097608.
- Jäger R i wsp. International Society of Sports Nutrition Position Stand: protein and exercise. J Int Soc Sports Nutr. 2017;14:20. PMID: 28642676. DOI: 10.1186/s12970-017-0177-8.
- EFSA Panel on Dietetic Products, Nutrition and Allergies (NDA). Scientific Opinion on Dietary Reference Values for protein. EFSA Journal 2012;10(2):2557. DOI: 10.2903/j.efsa.2012.2557.
- Pincus JH, Barry KM. Plasma levels of amino acids correlate with motor fluctuations in parkinsonism. Arch Neurol. 1987;44(10):1006–9. PMID: 3632370.
- Stokes T i wsp. Recent Perspectives Regarding the Role of Dietary Protein for the Promotion of Muscle Hypertrophy with Resistance Exercise Training. Nutrients. 2018;10(2):180. PMID: 29414855. DOI: 10.3390/nu10020180.