Białko — formy, dawkowanie i wybór
Monografia składnika: Białko (źródło nieokreślone) — mechanizm, dawkowanie i przeciwwskazania
Rola fizjologiczna białka
Białko jest podstawowym składnikiem strukturalnym i funkcjonalnym wszystkich tkanek organizmu. Składa się z aminokwasów połączonych wiązaniami peptydowymi. Spośród 20 aminokwasów budujących białka ludzkie 9 ma charakter egzogenny (niezbędny): izoleucyna, leucyna, walina, lizyna, metionina, fenyloalanina, treonina, tryptofan i histydyna. Muszą być one dostarczane z pożywieniem, ponieważ organizm nie jest w stanie ich samodzielnie syntetyzować. Pozostałe aminokwasy są syntetyzowane endogennie ze związków pośrednich metabolizmu.
Masa mięśniowa
Aminokwasy egzogenne, w szczególności leucyna, aktywują kompleks mTORC1 (ang. mechanistic Target of Rapamycin Complex 1) w komórkach mięśniowych i inicjują syntezę białek mięśniowych (ang. muscle protein synthesis, MPS). Dochodzi tym samym do budowy i odbudowy włókien mięśniowych w odpowiedzi na bodźce mechaniczne. Białko przyczynia się do wzrostu masy mięśniowej — oświadczenie zdrowotne dopuszczone w Unii Europejskiej — Rozp. Komisji (UE) nr 432/2012.
Białko pomaga w utrzymaniu masy mięśniowej — Rozp. Komisji (UE) nr 432/2012. Oświadczenie odnosi się zarówno do zachowania istniejącej masy mięśniowej w warunkach aktywności fizycznej, jak i przy jej ograniczeniu.
Stan kości
Białko stanowi około 35% masy organicznej tkanki kostnej (głównie kolagen typu I). Dostępność aminokwasów wpływa na syntezę macierzy białkowej kości oraz moduluje aktywność osteoblastów i osteoklastów. Białko pomaga w utrzymaniu zdrowych kości — Rozp. Komisji (UE) nr 432/2012.
Mechanizm działania
Po spożyciu białko ulega hydrolizie w żołądku i jelicie cienkim do aminokwasów i krótkich peptydów, które wchłaniane są do krążenia wrotnego. Leucyna pełni rolę sygnałową — wzrost jej stężenia w osoczu aktywuje kinazę mTORC1 w komórkach mięśniowych. Następuje fosforylacja białek p70S6K i 4E-BP1, co inicjuje translację mRNA białek strukturalnych mięśni. Wypadkowa procesów syntezy (MPS) i rozpadu białek mięśniowych (ang. muscle protein breakdown, MPB) decyduje o bilansie azotowym tkanki mięśniowej. Bilans dodatni — warunek przyrostu masy mięśniowej — wymaga zarówno odpowiedniej podaży aminokwasów egzogennych, jak i bodźca mechanicznego lub hormonalnego. Przy niedoborze energetycznym organizm może wykorzystywać aminokwasy do glukoneogenezy, zmniejszając dostępność substratów dla MPS.
Dawkowanie
Wartości referencyjne wg EFSA (2012):
| Grupa | Zalecane spożycie (PRI) |
|---|---|
| Dorośli ≥18 r.ż. (kobiety i mężczyźni) | 0,83 g białka/kg m.c./d |
| Kobiety w ciąży (I trymestr) | 0,83 g/kg/d + 1 g/d |
| Kobiety w ciąży (II trymestr) | 0,83 g/kg/d + 9 g/d |
| Kobiety w ciąży (III trymestr) | 0,83 g/kg/d + 28 g/d |
| Kobiety karmiące | 0,83 g/kg/d + 19 g/d |
Dla osób starszych (≥65 r.ż.) dostępne dane sugerują wyższe zapotrzebowanie (szacowane na 1,0–1,2 g/kg/d), jednak EFSA nie ustaliła odrębnej wartości PRI dla tej grupy.
Zapotrzebowanie u osób aktywnych fizycznie. Pozycja ISSN (Jäger i wsp., 2017) rekomenduje spożycie w zakresie 1,4–2,0 g białka/kg m.c./d dla osób regularnie trenujących siłowo. W większości badań wartości powyżej ~2,2 g/kg/d nie przynoszą wyraźnych dodatkowych korzyści dla przyrostu masy mięśniowej przy ustrukturyzowanym treningu. Dla sportowców wytrzymałościowych zakres bywa niższy (ok. 1,2–1,6 g/kg/d).
Górna tolerowana dawka suplementacyjna (UL). EFSA nie ustaliła twardego UL dla białka. Oznacza to brak wystarczających danych do wyznaczenia bezpiecznego górnego limitu — nie jest to potwierdzenie bezpieczeństwa dowolnych dawek. Spożycie powyżej 3 g/kg/d wymaga indywidualnej oceny klinicznej, szczególnie u osób z chorobami nerek lub wątroby.
Pojedyncza porcja suplementu. W badaniach klinicznych stosowano porcje 20–40 g białka: u młodych mężczyzn trenujących siłowo 20 g wystarczyło do maksymalnego pobudzenia syntezy białek mięśniowych po ćwiczeniu jednej nogi (PMID 24257722), a po treningu całego ciała odpowiedź była większa po 40 g niż po 20 g (PMID 27511985). Dla pojedynczej porcji nie ustalono wartości granicznej. Podobnie jak przy dobowym spożyciu białka, brak takiej wartości nie jest potwierdzeniem bezpieczeństwa dowolnej ilości. Nadwyżka aminokwasów ulega raczej utlenieniu niż włączeniu do MPS (PMID 24257722).
Timing. Dostępne dane wskazują na pewną korzyść ze spożycia białka w oknie okołotreningowym (1–2 h przed/po treningu). Jednak różnice między równomierną dystrybucją białka w ciągu doby a strategią okołotreningową są niewielkie u osób osiągających docelową dzienną podaż. ISSN traktuje timing jako czynnik drugorzędny względem łącznej dobowej ilości białka.
(Dawkowanie ma charakter orientacyjny. Indywidualną dawkę suplementacji powinien ustalić lekarz lub farmaceuta.)
Formy białka — różnice biodostępności
Dostępne komercyjnie formy białka różnią się źródłem, składem aminokwasowym i profilem wchłaniania.
Koncentrat białka serwatkowego (WPC, ang. Whey Protein Concentrate) zawiera 70–80% białka w suchej masie. Obecna jest laktoza (kilka gramów na porcję) oraz tłuszcz mleczny. Jest to forma najtańsza i najszerzej dostępna. Profil aminokwasowy jest pełnowartościowy z wysoką zawartością leucyny (~10–11% białka).
Izolat białka serwatkowego (WPI, ang. Whey Protein Isolate) zawiera ≥85–90% białka. Zawartość laktozy jest śladowa (<1 g na porcję), co czyni tę formę odpowiednią dla osób z nietolerancją laktozy. Wchłanianie jest szybkie — szczyt aminoacydami we krwi następuje ok. 60–90 min po spożyciu.
Hydrolizat białka serwatkowego (WPH, ang. Whey Protein Hydrolysate) to białko poddane enzymatycznej lub kwasowej hydrolizie do krótkich peptydów i aminokwasów. Wchłanianie jest najszybsze spośród form serwatkowych. Stosowany w żywieniu klinicznym i przez sportowców wymagających szybkiej dostępności aminokwasów. Cena jest istotnie wyższa niż WPC i WPI.
Kazeina stanowi ok. 80% białka mleka krowiego. Ulega koagulacji w środowisku kwaśnym żołądka, co skutkuje powolnym i stopniowym uwalnianiem aminokwasów przez 5–7 godzin. Wykazuje wyższy potencjał antykataboliczny w porównaniu z białkiem serwatkowym — stosowana wieczorem może ograniczać nocny rozpad białek mięśniowych.
Białka roślinne. Białko sojowe należy do nielicznych powszechnie dostępnych pełnowartościowych białek roślinnych — zawiera wszystkie niezbędne aminokwasy w proporcjach zbliżonych do zapotrzebowania człowieka. Izolat białka sojowego stymuluje syntezę białek mięśniowych, choć ostra odpowiedź MPS jest zwykle nieco niższa niż dla izolatu serwatkowego (mniejsza zawartość leucyny); długoterminowe efekty na przyrost masy mięśniowej przy treningu oporowym bywają porównywalne. Białko grochu i białko ryżowe mają niepełny profil aminokwasowy — stosuje się je łącznie (groch: niedobór metioniny, ryż: niedobór lizyny), uzyskując profil komplementarny. Całkowita biodostępność białek roślinnych bywa nieco niższa niż białek zwierzęcych, m.in. ze względu na obecność błonnika i czynników antyodżywczych (fitynianów, inhibitorów proteaz).
Interakcje
Białko ma ograniczoną liczbę udokumentowanych klinicznie interakcji z lekami.
| Substancja A | Substancja B | Ocena | Mechanizm | Zalecenie | Źródło |
|---|---|---|---|---|---|
| Białko (LNAA: leucyna, izoleucyna, walina, tyrozyna, fenyloalanina) | Lewodopa | ⚠️ warn | Duże neutralne aminokwasy (LNAA) konkurują z lewodopą o wspólny transporter LAT1 na poziomie bariery krew–mózg oraz o transporter jelitowy. Wzrost stężenia LNAA we krwi po posiłku białkowym skutkuje zmniejszonym wnikaniem lewodopy do OUN i nasileniem fluktuacji ruchowych u pacjentów z chorobą Parkinsona. | Osoby leczone lewodopą powinny przyjmować lek z dala od posiłków białkowych (co najmniej 30–60 min przed lub po posiłku). Alternatywnie stosuje się model „białko wieczorem" — niskobiałkowe posiłki w ciągu dnia, białko skoncentrowane w kolacji. Zmiana diety wymaga uzgodnienia z neurologiem. | Pincus JH i wsp. Arch Neurol. 1987;44(10):1006–9. PMID: 3632370 |
| Dieta wysokobiałkowa (>1,3 g/kg/d) | Pacjenci z PChN (GFR <60 ml/min/1,73 m²) | ⚠️ warn | Metabolizm białka generuje mocznik i inne produkty azotowe wydalane przez nerki. Przy zaburzonej filtracji kłębuszkowej nadmiar podaży białka nasila obciążenie azotowe i może przyspieszać progresję uszkodzenia nerek. | Suplementacja białka u osób z przewlekłą chorobą nerek wymaga indywidualnej oceny nefrologicznej. Standardowych dawek rekomendowanych dla sportowców nie należy stosować bez konsultacji. | Wytyczne KDIGO 2024 (Clinical Practice Guideline for the Evaluation and Management of CKD) |
Literatura
- Morton RW i wsp. A systematic review, meta-analysis and meta-regression of the effect of protein supplementation on resistance training-induced gains in muscle mass and strength in healthy adults. Br J Sports Med. 2018;52(6):376–384. PMID: 28698222. DOI: 10.1136/bjsports-2017-097608.
- Jäger R i wsp. International Society of Sports Nutrition Position Stand: protein and exercise. J Int Soc Sports Nutr. 2017;14:20. PMID: 28642676. DOI: 10.1186/s12970-017-0177-8.
- EFSA Panel on Dietetic Products, Nutrition and Allergies (NDA). Scientific Opinion on Dietary Reference Values for protein. EFSA Journal 2012;10(2):2557. DOI: 10.2903/j.efsa.2012.2557.
- Pincus JH, Barry KM. Plasma levels of amino acids correlate with motor fluctuations in parkinsonism. Arch Neurol. 1987;44(10):1006–9. PMID: 3632370.
- Stokes T i wsp. Recent Perspectives Regarding the Role of Dietary Protein for the Promotion of Muscle Hypertrophy with Resistance Exercise Training. Nutrients. 2018;10(2):180. PMID: 29414855. DOI: 10.3390/nu10020180.